Белки в пищеварительном тракте набухают под действием. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте

04.05.2019 Спорт

единица 1

9.1. Роль белков в питании. Азотистый баланс

9.2. Переваривание белков в желудке и кишечнике, всасывание аминокислот

9.3. Трансаминирование и дезаминирование аминокислот

Модульная единица 2

9.4. Обмен аммиака: источники, превращение в тканях

9.5. Орнитиновый цикл и его биологическая роль

9.6. Гипераммониемия и ее причины

9.7. Пути использования безазотистых остатков аминокислот

9.8. Биосинтез заменимых аминокислот

Модульная единица 3

9.9. Обмен серина и глицина. Роль фолиевой кислоты

9.10. Обмен метионина. Реакции трансметилирования

9.11. Обмен фенилаланина, тирозина и гистидина в разных тканях

9.12. Заболевания, связанные с нарушением обмена фенилаланина и тирозина

9.13. Биогенные амины: синтез, инактивация, биологическая роль

ЕМА 9.1. РОЛЬ БЕЛКОВ В ПИТАНИИ. АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС

В организме человека содержится примерно 15 кг белков. Количество свободных аминокислот составляет около 35 г. Ежесуточно в организме распадается до аминокислот почти 400 г белков и столько же синтезируется.

1. Основным источником аминокислот для человека являются пищевые белки. Суточная норма потребления белков составляет в среднем около 100 г.

20 α-аминокислот, которые встречаются в белках организма, можно разделить на четыре группы:

заменимые аминокислоты - Ала, Асп, Асн, Глу, Глн, Про, Гли, Сер - синтезируются в необходимых количествах в организме;

незаменимые аминокислоты - Вал, Лей, Иле, Мет, Фен, Три, Лиз, Тре - не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей;

частично заменимые аминокислоты - Гис, Арг - синтезируются очень медленно, в количествах, не покрывающих потребности организма, особенно в детском возрасте;

условно заменимые аминокислоты - Цис, Тир - синтезируются из незаменимых аминокислот Мет и Фен соответственно.

2. Полноценность белкового питания зависит от аминокислотного состава белков и определяется наличием незаменимых аминокислот. Отсутствие в пищевых белках незаменимых аминокислот (даже одной) нарушает их синтез в организме. Обновление белков в различных тканях происходит с разной скоростью. Так, белок соединительной ткани коллаген обновляется полностью за 300 дней, а белки системы свертывания крови - от нескольких минут до нескольких дней.

3. Большая часть свободных аминокислот используется для синтеза собственных белков организма. Кроме того, из аминокислот синтезируется большое количество биологически активных молекул:

Биогенные амины (медиаторы); некоторые аминокислоты сами являются нейромедиаторами - например, глицин и глутамат;

Гормоны белковой природы;

Гем, креатин, карнитин и другие азотсодержащие соединения.

Аминокислоты подвергаются реакции дезаминирования; образовавшиеся безазотистые остатки используются для синтеза глюкозы, кетоновых тел или окисляются до СО 2 и Н 2 О.

Азот аминокислот выводится из организма почками в виде мочевины или аммонийных солей. Аминокислоты и белки содержат до 95% всего азота организма.

4. Азотистый баланс - разница между количеством азота, поступающего с пищей, и количеством азота, выделяемого почками в виде мочевины и азотистых солей. Он является показателем состояния белкового и аминокислотного обмена.

Азотистый баланс может быть:

положительным - у детей, беременных женщин, при увеличении мышечной массы у спортсменов и больных, выздоравливающих после тяжелой болезни, что свидетельствует о преобладании синтеза белков и роста тканей над их распадом;

отрицательным - при тяжелых заболеваниях, голодании, старении, что свидетельствует об усилении процессов распада белков;

равным нулю (азотистое равновесие) - у здоровых взрослых людей при нормальном питании.

Тема 9.2. Переваривание белков в желудке и кишечнике, всасывание аминокислот

1. При переваривании происходит гидролиз пищевых белков до свободных аминокислот. Процесс переваривания начинается в желудке и продолжается в тонком кишечнике под действием ферментов пептидгидролаз (пептидаз). Основные пептидазы синтезируются в клетках желудка, поджелудочной железы и кишечника (рис. 9.1). В желудке белки пищи денатурируются и гидролизуются с образованием олигопептидов. Вкишечнике панкреатические пептидазы продолжают гидролиз олигопептидов до ди- и трипептидов и свободных аминокислот. Короткие пептиды расщепляются до свободных аминокислот в пристеночном слое или в клетках кишечного эпителия. Затем происходит их всасывание.

Все пептидазы, в зависимости от места расположения в пептиде гидролизуемой связи, делятся на эндопептидазы и экзопептидазы:

эндопептидазы - расщепляют пептидные связи, удаленные от концов пептидной цепи (пепсин, трипсин, химотрипсин, эластаза);

экзопептидазы - гидролизуют пептидные связи, образованные N- и С-концевыми аминокислотами (аминопептидаза, карбоксипептидазы А и В), а также расщепляют ди- и трипептиды.

Рис. 9.1. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте

Ферменты, участвующие в переваривании белков, обладают относительной субстратной специфичностью и гидролизуют пептидные связи; при этом каждая пептидаза преимущественно расщепляет связи, образованные определенными аминокислотами (табл. 9.1).

2. Желудочные и панкреатические пептидазы вырабатываются в неактивной форме (проферменты), секретируются к месту действия, где активируются путем частичного протеолиза (отщепление пептида различной длины, чаще с N-конца молекулы профермента). Место синтеза проферментов (клетки слизистой оболочки желудка, поджелудочная железа) и место их активации (полость желудка, тонкого кишечника)пространственно разделены. Такой механизм образования активных ферментов необходим для защиты секреторных клеток желудка и поджелудочной железы от самопереваривания.

Таблица 9.1. Характеристика протеолитических ферментов желудочно-кишечного тракта


Примечание: X - любая аминокислота

Преждевременная активация проферментов в секреторных клетках происходит при:

язвенной болезни желудка - пепсиноген превращается в пепсин в клетках слизистой желудка;

остром панкреатите - трипсиноген превращается в трипсин в клетках поджелудочной железы и активирует остальные панкреатические пептидазы.

3. Слизистая оболочка желудка вырабатывает следующие факторы, необходимые для переваривания белков:

пепсиноген - синтезируется в главных клетках;

соляную кислоту - вырабатывается обкладочными клетками. Гидролиз белков в желудке происходит под действием пепсина.

Профермент пепсиноген при поступлении пищи секретируется в полость желудка, где в два этапа происходит его активация:

С помощью НС! - медленно;

Аутокаталитически - быстро, уже имеющимся пепсином. Соляная кислота желудочного сока выполняет следующие функции:

Участвует в активации пепсиногена;

Создает оптимум рН для пепсина;

Оказывает бактерицидное действие;

Денатурирует белки пищи.

Значение рН желудочного сока в норме составляет 1,5-2,0. Определение кислотности желудочного сока используется для диагностики различных заболеваний желудка (табл. 9.2).

Таблица 9.2. Компоненты желудочного сока в норме и при патологических состояниях



Общая кислотность желудочного сока - это совокупность всех кислотореагирующих веществ желудочного сока, представляющая собой секрет желудка, собираемый в течение 1 часа (предварительно отбирают секрет, ранее содержащийся в желудке).

Связанная соляная кислота - это соляная кислота, связанная с белками и продуктами их переваривания.

Свободная соляная кислота - это соляная кислота, не связанная с другими молекулами.

Общая кислотность желудочного сока выражается в титрационных единицах (ТЕ) и измеряется количеством 0,1 М NaOH в миллилитрах, затраченным на титрование 100 мл желудочного сока в присутствии определенных индикаторов.

Кислотность желудочного сока в норме составляет:

общая 40-60 ТЕ;

связанная HCl 20-30 ТЕ;

свободная HCl 20-40 ТЕ.

При диагностике заболеваний желудка помимо биохимических анализов обязательно проводят рентгенологические и эндоскопические исследования, иногда биопсию.

В слизистой оболочке желудка вырабатывается также внутренний фактор (фактор Касла), который представляет собой белок, способствующий всасыванию витамина В 12 в тонкой кишке. Отсутствие этого витамина часто приводит к развитию анемии.

Молочная кислота в норме в желудочном соке отсутствует. Образуется при уменьшении содержания или отсутствии свободной соляной кислоты в результате усиленного размножения молочнокислых бактерий или при злокачественных опухолях желудка.

НС1 и пепсин способны разрушать клетки эпителия желудка. В норме это не происходит благодаря наличию защитных факторов слизистой оболочки, таких, как:

Образование на поверхности слизи, содержащей гетерополисахариды, которые не являются субстратами пептидгидролаз;

Секреция эпителиальными клетками ионов НСО 3 - , создающих в пристеночном слое менее агрессивную среду с рН 5,0-6,0, в которой пепсин неактивен. Кроме того, клетки поврежденного эпителия обладают способностью к быстрой регенерации.

Пепсин гидролизует пептидные связи, образованные аминогруппой или карбоксильной группой ароматических аминокислот (см. табл. 9.1):

4. Переваривание белков в кишечнике происходит под действием:

Ферментов поджелудочной железы-трипсина, химотрипсина, эластазы, карбоксипептидаз А и Б;

Ферментов эпителия тонкой кишки - аминопептидазы, дипептидаз, трипептидаз.

Активная форма трипсина образуется в кишечнике при участии фермента энтеропептидазы, выделяемого клетками кишечника. Энтеропептидаза отщепляет от N-конца трипсиногена гексапептид (рис. 9.2), что приводит к изменению конформации молекулы и формированию активного центра трипсина.


Рис. 9.2. Механизм активации трипсиногена.

Пунктирная стрелка - место гидролиза. Буквами обозначены аминокислоты (А - асп, Г - глу, В - вал, Л - лиз, И - иле)

Остальные проферменты панкреатического сока (химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы А и В, проэластаза) активируются трипсином. Активация панкреатических пептидаз в кишечнике происходит в виде каскада реакций.


Ферменты эпителия тонкой кишки синтезируются в энтероцитах сразу в активной форме.

Ферменты, участвующие в переваривании белков в кишечнике, обладают субстратной специфичностью к определенным аминокислотам в белке: Трипсин гидролизует преимущественно пептидные связи, образованные карбоксильными группами катионогенных аминокислот:



Химотрипсин - пептидные связи, образованные карбоксильными группами ароматических аминокислот:

Эластаза - связь между -Гли-Ала-

Карбоксипептидазы отщепляют С-концевые аминокислоты:

карбоксипептидаза А - гидрофобные аминокислоты, карбоксипептидаза В - Лиз и Арг;

Аминопептидаза - отщепляет N-концевые аминокислоты;

Дипептидаза - гидролизует дипептиды;

Трипептидаза - расщепляет трипептиды на отдельные аминокислоты.

5. Конечным результатом переваривания белков является образование свободных аминокислот, поступающих в клетки слизистой оболочки кишечника, путем вторично-активного транспорта за счет градиента концентрации натрия (симпорт). Всасывание L-аминокислот является активным, требующим затраты энергии процессом. Транспорт их осуществляется двумя путями:

Через воротную систему печени;

По лимфатическим сосудам, сообщающимся с кровью через грудной лимфатический проток.

Аминокислоты конкурируют друг с другом за специфические участки связывания белков-переносчиков. Так, всасывание лейцина в больших количествах уменьшает всасывание изолейцина и валина. В крови максимальная концентрация аминокислот достигается через 30-50 минут после приема белковой пищи. Свободные аминокислоты, в отличие от белков пищи, лишены видовой специфичности и не обладают антигенными свойствами.

Скорость проникновения аминокислот через мембраны клеток различается, что указывает на существование транспортных систем, обеспечивающих перенос аминокислот через мембраны. Известно пять специфических транспортных систем для переноса определенной группы близких по строению аминокислот:

Нейтральных с короткой боковой цепью (аланин, серин, треонин);

Нейтральных с длинной или разветвленной боковой цепью (валин, лейцин, изолейцин);

С катионными радикалами (лизин, аргинин);

С анионными радикалами (глутаминовая и аспарагиновая кислоты);

Иминокислот (пролин, оксипролин).

Переносчики аминокислот первой и пятой групп, а также переносчик метионина относятся к числу Na+-зависимых. Независимые от Na+ переносчики специфичны для некоторых нейтральных аминокислот (фенилаланин, лейцин) и аминокислот с катионными радикалами (лизин).

Одной из основных транспортных систем для нейтральных аминокислот является γ-глутамильный цикл, который функционирует в почках, поджелудочной железе, печени и селезенке, в мозге и других тканях он содержится в очень небольших количествах (рис. 9.3).


Рис. 9.3. γ-Глутамильный цикл:

Е 1 - γ-глутамилтранспептидаза (γ-ГТ); Е 2 - γ-глутамилциклотрансфераза; Е 3 - пептидаза; Е 4 - оксопролиназа; Е 5 - γ-глутамилцистеинсинтетаза; Е 6 - глутатионсинтетаза.

Система состоит из одного мембранного и пяти цитоплазматических ферментов. Перенос аминокислоты внутрь клетки осуществляется в комплексе с глутамильным остатком глутатиона под действием фермента γ-ГТ. Затем аминокислота освобождается, а γ-глутамильный остаток в несколько стадий превращается в глутатион, который способен присоединять следующую молекулу аминокислоты

Ключевую роль в работе системы играет мембранный фермент γ-глутамилтранспептидаза (γ-ГТ). Этот гликопротеин катализирует перенос γ-глутамильной группы с глутатиона -глутамилцистеинилглицин) или другого γ-глутамильного пептида на транспортируемую аминокислоту и последующий перенос комплекса в клетку. Глутатион содержится во всех тканях животных. Для транспорта в клетку одной молекулы аминокислоты с участием γ-глутамильного цикла затрачивается три молекулы АТР.

γ-ГТ в больших количествах содержится в почках, поджелудочной железе, печени и других тканях. Активность фермента в сыворотке крови в норме составляет 30-50 МЕ/л (мкмоль/мин-мг) для мужчин и 25-35 МЕ/л для женщин. Определение активности γ-ГТ в сыворотке крови используется для диагностики заболеваний печени и сердца. γ-ГТ-тест используется также в качестве маркера рака поджелудочной железы, печени, предстательной железы и для обнаружения людей из группы раннего риска алкоголизма, для контроля за лечением хронического алкоголизма.

Большую часть энергии организм получает в результате окисления углеводов и нейтральных жиров (до 90 %). Остальную часть ~ 10% за счет окисления аминокислот. Аминокислоты, прежде всего, используются для синтеза белка. Окисление их происходит:

1) если аминокислоты, образующиеся при обновлении белков не используются для синтеза новых белков;

2) если в организм поступает избыток белка;

3) в период голодания или при сахарном диабете, когда нет углеводов или их усвоение нарушено, в качестве источника энергии используются аминокислоты.

Во всех этих ситуациях аминокислоты теряют свои аминогруппы и превращаются в соответствующие α-кетокислоты, которые затем окисляются до СО 2 и H 2 O. Частично это окисление идет через цикл трикарбоновых кислот. В результате дезаминирования и окисления образуются пировиноградная кислота, ацетил-КоА, ацетоацетил-КоА, α-кетоглутаровая кислота, сукцинил-КоА, фумаровая кислота. Некоторые аминокислоты могут превращаться в глюкозу, а другие – в кетоновые тела.

Пути обезвреживания аммиака в тканях животных

Аммиак токсичен, и накопление его в организме может привести к смерти. Существуют следующие пути обезвреживания аммиака:

1. Синтез аммонийных солей.

2. Синтез амидов дикарбоновых аминокислот.

3. Синтез мочевины.

Синтез аммонийных солей происходит ограниченно в почках, это как дополнительное защитное приспособление организма при ацидозах. Аммиак и кетокислоты частично используются для ресинтеза аминокислот и для синтеза других азотистых веществ. Кроме того, в тканях почек аммиак участвует в процессе обезвреживания оргинических и неорганических кислот, образуя с ними нейтральные и кислые соли:

    R – COOH + NH 3 → R – COONH 4 ;

    H 2 SO 4 + 2 NH 3 → (NH 4) 2 SO 4 ;

    H 3 PO 4 + NH 3 → NH 4 H 2 PO 4

Этим путем организм защищается от потери с мочой при выведениикислот знпачительного количества катионов (Na, K, отчасти Са, Mg), что могло бы привести к резкому снижению щелочного резерва крови. Количество аммонийных солей, выводимых с мочой, заметно повышается при ацидозе, так как аммиак используется для нейтрализации кислоты. Одним из путей связывания и обезвреживания аммиака является использование его для образования амидной связи глутамина и аспарагина. При этом из глутаминовой кислоты под действием фермента глутаминсинтетазы синтезируется глутамин, из аспарагиновой кислоты при участии аспарагинсинтетазы – аспарагин:

Этим путем происходит устранение аммиака во многих органах (мозг, сетчатка, почки, печень, мышцы). Амиды глутаминовой и аспарагиновой кислот могут образоваться и тогда, когда эти аминокислоты находятся в структуре белка, то есть акцептором аммиака может быть не только свободная аминокислота, но и белки, в состав которых они входят. Аспарагин и глутамин доставляются в печень и используются в синтезе мочевины. Аммиак переносится в печень и с помощью аланина (глюкозо-аланиновый цикл). Этот цикл обеспечивает перенос аминогрупп из скелетных мышц в печень, где они превращаются в мочевину, а работающие мышцы получают глюкозу. В печени глюкоза синтезируется из углеродного скелета аланина. В работающей мышце из α-кетоглутаровой кислоты образуется глутаминовая кислота, которая затем передает аминную группу - NH 2 пировиноградной кислоте, в результате синтезируется аланин – нейтральная аминокислота. Схематически указанный цикл выглядит следующим образом:

Глутаминовая кислота + пировиноградная кислота ↔

↔ α-кетоглутаровая кислота + аланин


Рис. 10.1. Глюкозо-аланиновый цикл.

Этот цикл выполняет две функции: 1) переносит аминогруппы из скелетных мышц в печень, где они превращаются в мочевину;

2) обеспечивает работающие мышцы глюкозой, поступающей с кровью из печени, где для ее образования используется углеродный скелет аланина.

Образование мочевины – основной путь обезвреживания аммиака. Этот процесс изучали в лаборатории И.П.Павлова. Показано, что мочевина синтезируется в печени из аммиака, CO 2 и воды.

Мочевина выводится с мочой в качестве главного конечного продукта белкового, соответственно аминокислотного обмена. На долю мочевины приходится до 80-85% всего азота мочи. Главным местом синтеза мочевины в организме является печень. Сейчас доказано, что синтез мочевины происходит в несколько этапов.

1 стадия – образование карбамоилфосфата происходит в митохондриях под действием фермента карбомоилфосфат-синтетазы:


На следующей стадии с участием орнитина синтезируется цитруллин:


Цитруллин переходит из митохондрий в цитозоль клеток печени. После этого в цикл вводится вторая аминогруппа в форме аспарагиновой кислоты. Происходит конденсация молекул цитруллина и аспарагиновой кислоты с образованием аргинин-янтарной кислоты.


Цитруллин аспарагиновая аргинин-янтарная

кислота кислота

Аргинин-янтарная кислота расщепляется на аргинин и фумаровую кислоты.


Под действием аргиназы аргинин гидролизуется, образуется мочевина и орнитин. В дальнейшем орнитин поступает в митохондрии и может включиться в новый цикл обезвреживания аммиака, а мочевина выделяется с мочой.


Таким образом, в синтезе одной молекулы мочевины нейтрализуется две молекулы NH 3 и CO 2 (HCO 3), что также имеет значение в поддержании рН. Для синтеза одной молекулы мочевины расходуется 3 молекулы АТФ, в том числе две при синтезе карбомоилфосфата, одна для образования аргинин-янтарной кислоты; фумаровая кислота может превращаться в яблочную и щавелевоуксусную кислоты (цикл Кребса), а последняя в результате трансаминирования или восстановительного аминирования может превратиться в аспарагиновую кислоту. Некоторая часть азота аминокислот выделяется из организма в виде креатинина, который образуется из креатина и креатинфосфата.

Из всего азота мочи на долю мочевины приходится до 80-90%, аммонийных солей – 6 %. При избыточном кормлении белком доля азота мочевины возрастает, а при недостаточном белковом кормлении снижается до 60 %.

У птиц и рептилий – нейтрализация аммиака происходит путем образования мочевой кислоты. Птичий помет на птицефабриках - это источник азотсодержащего удобрения (мочевая кислота).

Прежде, чем остановиться непосредственно на процессах пищевари­тельного расщепления белков, следует вспомнить, что для каждого живого организма характерна строгая специфичность его белков. Это свойство обусловлено наследственностью и защита от чужеродных бел­ков является замечательной особенностью организма, которая обеспе­чивает его индивидуальность.

Как известно, при повторных проник­новениях в организм чужеродного белка, могут развиваться тяжелые последствия, связанные с изменениями и перестройками в реакциях иммунитета. Наглядным примером этому служат тяжелые аллергичес­кие реакции, вплоть до анафилактического шока и гибели организма, при парэнтеральном введении белковых препаратов без соблюдения соответствующих предосторожностей или, тем более, вливании несов­местимой иногруппной крови.

Вместе с тем, ничего подобного не происходит при еде. Полноценная пища, как правило, содержит значительные количества белков. Поэто­му существенным предварительным условием использования пищи яв­ляется распад белков до обломков, не вызывающих изменений в ре­акциях иммунитета. Так как наименьшими структурными единицами белков, которые не обладают видовой специфичностью, являются ами­нокислоты, то именно до отдельных аминокислот и происходит процесс пищеварительного расщепления белков. Только аминокислоты в нор­мальных условиях поступают через слизистую тонкого кишечника в кровь. Но это уже несколько забегая вперед.

В желудке

Начинается процесс расщепления белков в желудке под действием фермента пепсина и соляной кислоты. Соляная кислота образуется в обкладочных клетках желудочных желез, подготавливает необходимые условия для нормального пищеварения белков. Соляная кислота вызы­вает набухание белковой молекулы, что увеличивает ее поверхность кон­такта с пищеварительными ферментами. Восстановление слизистой желудка, не смотря на постоянный контакт с соляной кислотой и ферментами, происходит довольно быстро. Это связано с тем, что она отделена от агрессивных компонентов специальным слоем плотных слизистых веществ с односторонним проникновением.

Соляная кислота также акти­вирует пепсин, который выделяется главными клетками желудочных желез в просвет желудка в виде своего неактивного предшественни­ка - пепсиногена. От него под действием соляной кислоты отщепляется полипептид, являющийся ингибитором и образуется активный пепсин. Затем уже первые образовавшиеся порции пепсина активируют весь ос­тающийся пепсиноген. Это явление называется процессом аутоактивации. Кроме того, соляная кислота создает оптимальную реакцию среды в полости желудка - рН менее 2, при которой пепсин обладает макси­мальной активностью. К тому же, сильно кислая реакция желудочно­го сока обеспечивает бактерицидное действие и создает барьер для попадания болезнетворных бактерий в кишечник. Если соляной кис­лоты выделяется недостаточно (гипоацидные, анацидные состояния) и рН выше 2, то пепсин не проявляет активность. Это вызывает наруше­ния пищеварительных процессов в желудке и ведет к развитию таких за­болеваний как гастриты.

Пепсин расщепляет белки на отдельные пептиды из 8-10 аминокис­лот. Переваривающая сила пепсина очень велика, 1 г пепсина за 2 часа может переварить до 50 кг белка яичного альбумина. Не оказывает действие пепсин на кератины и протамины.

Расщепляющим действием на белки обладает также еще один фер­мент, выделяющийся в полость желудка - гастрипсин. Он активен в менее кислой среде (рН = 2,5-3,5), в которой пепсин не функциониру­ет, чем в известной мере компенсируется процесс пищеварения белков при гипоацидных состояниях. Однако, по переваривающей силе, фер­мент значительно уступает пепсину - гастрипсин расщепляет белки только на отдельные полипептиды.

В кишечнике

Из желудка пищевой комок поступает в 12-перстную кишку и тон­кий кишечник. Здесь действие желудочных ферментов прекращается из-за щелочной реакции, которую поддерживает в тонком кишечнике поджелудочная железа, выделяя сок, богатый карбонатами.

Поджелудочная железа продуцирует также проферменты трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазы А и В, проэластазу. Пер­вые порции трипсиногена активируются и переходят в трипсин под дей­ствием фермента энтеропептидазы, выделяемого клетками кишечника, а затем происходит процесс аутоактивации. Другие проферменты поджелудочной железы активируются трипсином, путем частичного избира­тельного протеолиза и получаются активные ферменты химотрипсин, карбоксипептидазы А и В, эластаза. Все они воздействуют на пептидные связи с различной степенью специфичности, расщепляя полипептидные цепочки до олигопептидов и некоторое количество аминокислот. Оконча­тельное расщепление до аминокислот происходит под действием фермен­тов, синтезируемых клетками кишечника - аминопептидаз и дипептидаз.

Вся группа протеолитических ферментов желудочно-кишечного трак­та, воздействующих на белки пищи, называется пептидгидролазы.

Нерасщепившиеся белки пищи поступают в толстый кишечник, где подвергаются бактериальному разложению с образованием токсичных продуктов (путресцин, гистамин, индол, фенол, скатол). Частично они обезвреживаются в печени, а большей частью удаляются из организма в составе каловых масс.

Образовавшиеся аминокислоты всасываются через стенку тонкого кишечника и поступают в кровь. По воротной вене они приносятся в печень, где частично преобразуются, используются для нужд самой печени и для синтеза ряда специфических для организма белков (белки плазмы), а другая их часть током крови разносится ко всем органам и тканям, где, поступая в клетки, они утилизируются на синтез собствен­ных белков тканей.

Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте was last modified: Октябрь 5th, 2017 by Мария Салецкая